研究者データベース

座古 保ザコ タモツ

所属部署名大学院理工学研究科 環境機能科学専攻
職名教授
Last Updated :2019/10/08

研究者基本情報

基本情報

氏名

  • 氏名

    座古 保
  • 氏名(カナ)

    ザコ タモツ

基本情報

所属

所属・職名

  • 部署

    大学院理工学研究科 環境機能科学専攻
  • 職名

    教授

学歴等

学歴

  • 1996年 - 2001年, 東京大学大学院, 工学系研究科, 化学生命工学専攻博士後期課程
  • 1994年 - 1996年, 東京大学大学院, 工学系研究科, 化学生命工学専攻博士前期課程
  • 1990年 - 1994年, 東京大学, 工学部, 化学工学科

学位

  • 博士(工学)

その他基本情報

委員歴

  • 2018年 - 現在, Analytical Sciences (日本分析化学会英文誌), Associate Editor
  • 2018年 - 現在, 愛媛県スーパーサイエンスハイスクール運営指導委員会, 運営指導委員
  • 2017年 - 現在, 日本化学工学会, トピックス委員
  • 2015年 - 現在, 日本分析化学会, 中国四国支部常任幹事
  • 2015年 - 現在, 日本学術振興会, 産学協力委員会委員
  • 2015年 - 現在, The Journal Biochemistry (日本生化学会英文誌), Editorial Advisory Board
  • 2013年 - 2017年, Journal of Bioscience and Bioengineering(日本生物工学会英文誌), Editorial Board
  • 2013年 - 2015年, 日本生物工学会, 東日本支部委員

経歴

  • 2018年04月 - 現在, 東京理科大学(客員教授(兼任))
  • 2015年04月 - 現在, 愛媛大学(教授)
  • 2015年04月 - 現在, 理化学研究所(客員主管研究員(兼任))
  • 2011年12月 - 2012年03月, ETH Zurich(Visiting Professor(兼任))
  • 2010年04月 - 2011年03月, 名古屋大学(客員准教授(兼任))
  • 2009年04月 - 2015年03月, 東京農工大学(客員准教授(兼任))
  • 2009年04月 - 2015年03月, 法政大学(非常勤講師(兼任))
  • 2008年04月 - 2015年03月, 独立行政法人理化学研究所 前田バイオ工学研究室(専任研究員(定年制))
  • 2006年04月 - 2015年03月, 国際基督教大学(非常勤講師(兼任))
  • 2004年10月 - 2008年03月, 独立行政法人理化学研究所 前田バイオ工学研究室(研究員(定年制))
  • 2004年04月 - 2004年09月, 日本学術振興会(特別研究員(PD))
  • 2003年10月 - 2004年03月, 東京農工大学(博士研究員)
  • 2001年04月 - 2003年09月, 早稲田大学(博士研究員)

研究活動情報

研究分野等

研究分野

  • 複合化学, 分析化学
  • プロセス・化学工学, 生物機能・バイオプロセス
  • 生物科学, 生物物理学
  • 生物科学, 構造生物化学

研究キーワード

  • 好熱菌タンパク質
  • リフォールディング
  • 分子シャペロン
  • 分子間相互作用
  • シャペロニン
  • プレフォルディン
  • 変性タンパク質
  • 1分子イメージング
  • アップコンバージョンナノ粒子
  • アミロイド

著書・発表論文等

論文

  • Toxicity of insulin-derived amyloidosis: A case report, Keiichi Iwaya, Tamotsu Zako, Junta Fukunaga, Karin Margareta Sörgjerd, Kentaro Ogata, Koichiro Kogure, Hiroshi Kosano, Masayuki Noritake, Mizuo Maeda, Yukio Ando, Yoshiya Katsura, Terumasa Nagase, BMC Endocrine Disorders, 2019年06月, [査読有り], 10.1186/s12902-019-0385-0
  • Detection of Gold Nanoparticles Aggregation using Light Scattering for Molecular Sensing., Yano Y, Nisougi M, Yano-Ozawa Y, Ohguni T, Ogawa A, Maeda M, Asahi T, Zako T, Analytical Sciences, 2019年06月, [査読有り], 0910-6340, 10.2116/analsci.18P571
  • Synthesis and characterization of quantum dot chains: Self-assembly of mercaptopropionic-acid-capped quantum dots conjugated with short single-stranded DNA, M. Oda, K. Sasano, A. Nishi, T. Zako, T. Tani, Journal of Physics: Conference Series, 2019年05月, [査読有り], 17426588, 10.1088/1742-6596/1220/1/012051
  • Molecular chaperone prefoldin-assisted biosynthesis of gold nanoparticles with improved size distribution and dispersion., Djohan Y, Azukizawa T, Patmawati, Sakai K, Yano Y, Sato F, Takahashi R, Yohda M, Maeda M, Kamiya N, Zako T, Biomaterials Science, 2019年05月, [査読有り], 2047-4830, 10.1039/c8bm01026a
  • Clinical and MRI characteristics and follow-up studies of insulin-derived amyloidosis., Nagase T, Iwaya K, Zako T, Odaka T, Kogure K, Nemoto Y, Misumi Y, Noritake M, Ando Y, Katsura Y, Amyloid : the international journal of experimental and clinical investigation : the official journal of the International Society of Amyloidosis, 2019年, [査読有り], 1350-6129, 10.1080/13506129.2019.1582517
  • Amyloid beta directly interacts with NLRP3 to initiate inflammasome activation: identification of an intrinsic NLRP3 ligand in a cell-free system, Ayaka Nakanishi, Naoe Kaneko, Hiroyuki Takeda, Tatsuya Sawasaki, Shinnnosuke Morikawa, Wei Zhou, Mie Kurata, Toshihiro Yamamoto, Sheikh Mohammad Fazle Akbar, Tamotsu Zako and Junya Masumoto, Inflammation and Regeneration, 2018年11月, [査読有り], 10.1186/s41232-018-0085-6
  • Gel electrophoresis and hybridization of DNA-functionalized quantum-dots as part of a study of linear quantum-dot chains, Masaru Oda, Masaru Oda, Kosuke Sasano, Akira Nishi, Tamotsu Zako, Toshiro Tani, EPJ Web of Conferences, 2018年09月, [査読有り], 21016275, 10.1051/epjconf/201819003009
  • IAPP/amylin deposition, which is correlated with expressions of ASC and IL-1β in β-cells of Langerhans' islets, directly initiates NLRP3 inflammasome activation., Morikawa S, Kaneko N, Okumura C, Taguchi H, Kurata M, Yamamoto T, Osawa H, Nakanishi A, Zako T, Masumoto J, International journal of immunopathology and pharmacology, 2018年07月, [査読有り], 0394-6320, 10.1177/2058738418788749
  • Construction of Quenchbodies to detect and image amyloid β oligomers, Jinhua Dong, Jinhua Dong, Richi Fujita, Tamotsu Zako, Hiroshi Ueda, Analytical Biochemistry, 2018年06月, [査読有り], 00032697, 10.1016/j.ab.2018.04.016
  • Prefoldin, a jellyfish-like molecular chaperone: functional cooperation with a group II chaperonin and beyond, Muhamad Sahlan, Muhamad Sahlan, Tamotsu Zako, Masafumi Yohda, Masafumi Yohda, Biophysical Reviews, 2018年02月, [査読有り], 18672450, 10.1007/s12551-018-0400-0
  • Dark field microscopic analysis of discrete Au nanostructures: Understanding the correlation of scattering with stoichiometry, Guoqing Wang, Tong Bu, Tamotsu Zako, Ryoko Watanabe-Tamaki, Takuo Tanaka, Mizuo Maeda, Chemical Physics Letters, 2017年09月, [査読有り], 00092614, 10.1016/j.cplett.2017.07.012
  • Amorphous protein aggregation monitored using fluorescence self-quenching., Jozawa H, Kabir MG, Zako T, Maeda M, Chiba K, Kuroda Y, FEBS Letters, 2016年10月, [査読有り], 0014-5793, 10.1002/1873-3468.12439
  • 1,5-Diazacyclooctanes, as Exclusive Oxidative Polyamine Metabolites, Inhibit Amyloid-<i>β</i>(1-40) Fibrillization., Tsutsui A, Zako T, Bu T, Yamaguchi Y, Maeda M, Tanaka K, Advanced Science, 2016年06月, [査読有り], 10.1002/advs.201600082
  • Inhibition of amyloid β protein fibrillation via carboxypeptidase Y after protein trapping using immunoaffinity membranes, Masaki Saito, Tamotsu Zako, Ryoji Takahashi and Youj Shimazaki, Chemistry Letters, 2016年, [査読有り], 10.1246/cl.160613
  • Dark Field Microscopic Sensitive Detection of Amyloid Fibrils Using Gold Nanoparticles Modified with Antibody., Bu T, Zako T, Maeda M, Analytical Sciences, 2016年, [査読有り], 0910-6340, 10.2116/analsci.32.307
  • Extra-luminal detection of assumed colonic tumor site by near-infrared laparoscopy., Zako T, Ito M, Hyodo H, Yoshimoto M, Watanabe M, Takemura H, Kishimoto H, Kaneko K, Soga K, Maeda M, Surgical Endoscopy, 2015年12月, [査読有り], 0930-2794, 10.1007/s00464-015-4669-9
  • Contribution of the C-Terminal Region of a Group II Chaperonin to its Interaction with Prefoldin and Substrate Transfer., Zako T, Sahlan M, Fujii S, Yamamoto YY, Tai PT, Sakai K, Maeda M, Yohda M, Journal of Molecular Biology, 2016年04月, [査読有り], 0022-2836, 10.1016/j.jmb.2016.04.006
  • Cancer-targeted near infrared imaging using rare earth ion-doped ceramic nanoparticles., Zako T, Yoshimoto M, Hyodo H, Kishimoto H, Ito M, Kaneko K, Soga K, Maeda M, Biomaterials Science, 2015年01月, [査読有り], 2047-4830, 10.1039/c4bm00232f
  • Adsorption and separation of amyloid beta aggregates using ferromagnetic nanoparticles coated with charged polymer brushes, Tong Bu, Tamotsu Zako*, Martin Zeltner, Karin M. Sorgjerd, Christoph M. Schumacher, Corinne J. Hofer, Wendelin J. Stark* and Mizuo Maeda, J. Mater. Chem. B, 2015年, [査読有り], 10.1039/C4TB02029D
  • NADH oxidase and alkyl hydroperoxide reductase subunit C (peroxiredoxin) from Amphibacillus xylanus form an oligomeric assembly., Arai T, Kimata S, Mochizuki D, Hara K, Zako T, Odaka M, Yohda M, Arisaka F, Kanamaru S, Matsumoto T, Yajima S, Sato J, Kawasaki S, Niimura Y, FEBS open bio, 2015年, [査読有り], 10.1016/j.fob.2015.01.005
  • Cysteine inhibits amyloid fibrillation of lysozyme and directs the formation of small worm-like aggregates through non-covalent interactions., Takai E, Uda K, Matsushita S, Shikiya Y, Yamada Y, Shiraki K, Zako T, Maeda M, Biotechnology progress, 2014年03月, [査読有り], 8756-7938, 10.1002/btpr.1866
  • Cysteine inhibits the fibrillisation and cytotoxicity of amyloid-β 40 and 42: implications for the contribution of the thiophilic interaction., Takai E, Uda K, Yoshida T, Zako T, Maeda M, Shiraki K, Physical chemistry chemical physics : PCCP, 2014年02月, [査読有り], 1463-9076, 10.1039/c3cp54245a
  • Degeneration of Amyloid-beta Fibrils by Low Temperature Atmospheric Pressure Plasma in Aqueous Solution, akai E, Ohashi G, Yoshida T, Sorgjerd KM, Zako T, Maeda M, Kitano K and Shiraki K, Applied Physics Letters, 2014年, [査読有り], 10.1063/1.4861842
  • Rapid surface-biostructure interaction analysis using strong metal-based nanomagnets., Rotzetter AC, Schumacher CM, Zako T, Stark WJ, Maeda M, Langmuir , 2013年11月, [査読有り], 0743-7463, 10.1021/la4026427
  • Detection of DNA induced gold nanoparticle aggregation with dark field imaging., Bu T, Zako T, Fujita M, Maeda M, Chemical Communications, 2013年09月, [査読有り], 1359-7345, 10.1039/c3cc44182b
  • Prefoldin protects neuronal cells from polyglutamine toxicity by preventing aggregation formation., Tashiro E, Zako T, Muto H, Itoo Y, Sörgjerd K, Terada N, Abe A, Miyazawa M, Kitamura A, Kitaura H, Kubota H, Maeda M, Momoi T, Iguchi-Ariga SM, Kinjo M, Ariga H, The Journal of Biological Chemistry, 2013年07月, [査読有り], 0021-9258, 10.1074/jbc.M113.477984
  • Human prefoldin inhibits amyloid-β (Aβ) fibrillation and contributes to formation of nontoxic Aβ aggregates., Sörgjerd KM, Zako T, Sakono M, Stirling PC, Leroux MR, Saito T, Nilsson P, Sekimoto M, Saido TC, Maeda M, Biochemistry, 2013年05月, [査読有り], 0006-2960, 10.1021/bi301705c
  • Formation of non-toxic Aβ fibrils by small heat shock protein under heat-stress conditions., Sakono M, Utsumi A, Zako T, Abe T, Yohda M, Maeda M, Biochemical and biophysical research communications, 2013年01月, [査読有り], 0006-291X, 10.1016/j.bbrc.2012.12.059
  • Photon counting histogram using numerical data of point spread function, Terada N, Zako T and Maeda M, Japanese Journal of Applied Physics, 2013年, [査読有り], 10.7567/JJAP.52.038001
  • A structure-toxicity study of Aß42 reveals a new anti-parallel aggregation pathway., Vignaud H, Bobo C, Lascu I, Sörgjerd KM, Zako T, Maeda M, Salin B, Lecomte S, Cullin C, PloS one, 2013年, [査読有り], 10.1371/journal.pone.0080262
  • Cell interaction study of amyloid by using luminescent conjugated polythiophene: implication that amyloid cytotoxicity is correlated with prolonged cellular binding., Zako T, Sakono M, Kobayashi T, Sörgjerd K, Nilsson KP, Hammarström P, Lindgren M, Maeda M, ChemBioChem, 2012年02月, [査読有り], 1439-4227, 10.1002/cbic.201100467
  • Amyloid oligomer detection by immobilized molecular chaperone, Sakono M, Zako T, Yohda M and Maeda M, Biochemical Engieering Journal, 2012年, [査読有り], 10.1016/j.bej.2011.12.005
  • Naked-eye detection of amyloid aggregates using gold nanoparticles modified with amyloid beta antibody., Sakono M, Zako T, Maeda M, Analytical Sciences, 2012年, [査読有り], 0910-6340, 10.2116/analsci.28.73
  • Nanoscopic and photonic ultrastructural characterization of two distinct insulin amyloid states., Psonka-Antonczyk KM, Duboisset J, Stokke BT, Zako T, Kobayashi T, Maeda M, Nyström S, Mason J, Hammarström P, Nilsson KP, Lindgren M, International journal of molecular sciences, 2012年, [査読有り], 10.3390/ijms13021461
  • DNA-Templating Mass Production of Gold Trimer Rings for Optical Metamaterials, Watanabe-Tamaki R, Ishikawa A, Tanaka T, Zako T and Maeda M, J. Phys. Chem. C, 2012年, [査読有り], 10.1021/jp302363v
  • Immobilized Insulin Amyloid Enhances Cell Adhesion and Proliferation due to Interaction with Fibronectin, Sakono M, Akiyama S, Zako, T, Sakaki S, Waku T, Tanaka N, Maeda M, Chemistry Letters, 2011年, [査読有り], 10.1246/cl.2011.315
  • Application of two morphologically different fibrillar and filamentous insulin amyloids as a biomaterial for cell culture surfaces, Sakono M, Akiyama S, Zako, T, Sakaki S, Waku T, Tanaka N, Maeda M, React. Funct. Polym. , 2011年, [査読有り], 10.1016/j.reactfunctpolym.2010.10.012
  • Nuclear exportin receptor CAS regulates the NPI-1-mediated nuclear import of HIV-1 Vpr., Takeda E, Murakami T, Matsuda G, Murakami H, Zako T, Maeda M, Aida Y, PloS one, 2011年, [査読有り], 10.1371/journal.pone.0027815
  • Analysis of the interaction mode between hyperthermophilic archaeal group II chaperonin and prefoldin using a platform of chaperonin oligomers of various subunit arrangements., Sahlan M, Kanzaki T, Zako T, Maeda M, Yohda M, Biochimica et biophysica acta, 2010年09月, [査読有り], 0006-3002, 10.1016/j.bbapap.2010.04.013
  • A facile method towards cyclic assembly of gold nanoparticles using DNA template alone., Ohshiro T, Zako T, Watanabe-Tamaki R, Tanaka T, Maeda M, Chemical Communications, 2010年09月, [査読有り], 1359-7345, 10.1039/c0cc00305k
  • Thermodynamic characterization of the interaction between prefoldin and group II chaperonin., Sahlan M, Zako T, Tai PT, Ohtaki A, Noguchi K, Maeda M, Miyatake H, Dohmae N, Yohda M, Journal of molecular biology, 2010年06月, [査読有り], 0022-2836, 10.1016/j.jmb.2010.04.046
  • Bio-supramolecular photochirogenesis with molecular chaperone: enantiodifferentiating photocyclodimerization of 2-anthracenecarboxylate mediated by prefoldin., Bando K, Zako T, Sakono M, Maeda M, Wada T, Nishijima M, Fukuhara G, Yang C, Mori T, Pace TC, Bohne C, Inoue Y, Photochemical & Photobiological Sciences , 2010年05月, [査読有り], 1474-905X, 10.1039/b9pp00186g
  • Amyloid oligomers: formation and toxicity of Abeta oligomers., Sakono M, Zako T, The FEBS journal, 2010年03月, [査読有り], 1742-464X, 10.1111/j.1742-4658.2010.07568.x
  • Amyloid oligomers., Zako T, The FEBS journal, 2010年03月, [査読有り], 1742-464X, 10.1111/j.1742-4658.2010.07567.x
  • Hyperthermophilic archaeal prefoldin shows refolding activity at low temperature., Zako T, Banba S, Sahlan M, Sakono M, Terada N, Yohda M, Maeda M, Biochemical and biophysical research communications, 2010年01月, [査読有り], 0006-291X, 10.1016/j.bbrc.2009.11.081
  • Development of Near Infrared-Fluorescent Nanophosphors and Applications for Cancer Diagnosis and Therapy, Zako T, Hyodo H, Tsuji K, Tokuzen K, Kishimoto H, Ito M, Kaneko K, Maeda M and Soga K, J. Nanomaterials, 2010年, [査読有り], 10.1155/2010/491471
  • Bovine insulin filaments induced by reducing disulfide bonds show a different morphology, secondary structure, and cell toxicity from intact insulin amyloid fibrils., Zako T, Sakono M, Hashimoto N, Ihara M, Maeda M, Biophysical journal, 2009年04月, [査読有り], 0006-3495, 10.1016/j.bpj.2008.12.3957
  • Cyclic RGD peptide-labeled upconversion nanophosphors for tumor cell-targeted imaging., Zako T, Nagata H, Terada N, Utsumi A, Sakono M, Yohda M, Ueda H, Soga K, Maeda M, Biochemical and biophysical research communications, 2009年03月, [査読有り], 0006-291X, 10.1016/j.bbrc.2009.02.004
  • Formation of highly toxic soluble amyloid beta oligomers by the molecular chaperone prefoldin., Sakono M, Zako T, Ueda H, Yohda M, Maeda M, The FEBS journal, 2008年12月, [査読有り], 1742-464X, 10.1111/j.1742-4658.2008.06727.x
  • Kinetic analysis of conformational changes of GroEL based on the fluorescence of tyrosine 506., Hosono K, Ueno T, Taguchi H, Motojima F, Zako T, Yoshida M, Funatsu T, The protein journal, 2008年12月, [査読有り], 1572-3887, 10.1007/s10930-008-9157-9
  • Effect of the C-terminal truncation on the functional cycle of chaperonin GroEL: implication that the C-terminal region facilitates the transition from the folding-arrested to the folding-competent state., Suzuki M, Ueno T, Iizuka R, Miura T, Zako T, Akahori R, Miyake T, Shimamoto N, Aoki M, Tanii T, Ohdomari I, Funatsu T, The Journal of Biological Chemistry, 2008年08月, [査読有り], 0021-9258, 10.1074/jbc.M804090200
  • Dynamics of group II chaperonin and prefoldin probed by 13C NMR spectroscopy., Kurimoto E, Nishi Y, Yamaguchi Y, Zako T, Iizuka R, Ide N, Yohda M, Kato K, Proteins, 2008年03月, [査読有り], 0887-3585, 10.1002/prot.21606
  • Improvement of dispersion stability and characterization of upconversion nanophosphors covalently modified with PEG as a fluorescence bioimaging probe, Zako T, Nagata H, Terada N, Sakono M, Soga K and Maeda M, J. Materials Sci., 2008年, [査読有り], 10.1007/s10853-008-2776-x
  • Selectivity improvement in protein nanopatterning with a hydroxy-terminated self-assembled monolayer template, Miyake T, Tanii T, Kato K, Zako T, Funatsu T and Ohdomari I, Nanotechnology, 2007年, [査読有り]
  • Complex formation of CdSe/ZnS/TOPO nanocrystal vs. molecular chaperone in aqueous solution by hydrophobic interaction, Horiuchi H., Iwami N., Tachibana F., Ohtaki A., Iizuka R., Zako T., Oda M., Yohda M. and Tani T, J. Luminescence, 2007年, [査読有り], 10.1016/j.jlumin.2007.02.022
  • Localization of prefoldin interaction sites in the hyperthermophilic group II chaperonin and correlations between binding rate and protein transfer rate., Zako T, Murase Y, Iizuka R, Yoshida T, Kanzaki T, Ide N, Maeda M, Funatsu T, Yohda M, Journal of Molecular Biology, 2006年11月, [査読有り], 0022-2836, 10.1016/j.jmb.2006.08.088
  • Contribution of the C-terminal region to the thermostability of the archaeal group II chaperonin from Thermococcus sp. strain KS-1., Yoshida T, Kanzaki T, Iizuka R, Komada T, Zako T, Suzuki R, Maruyama T, Yohda M, Extremophiles, 2006年10月, [査読有り], 1431-0651, 10.1007/s00792-006-0519-y
  • Characterization of archaeal group II chaperonin-ADP-metal fluoride complexes: implications that group II chaperonins operate as a &quot;two-stroke engine&quot;., Iizuka R, Yoshida T, Ishii N, Zako T, Takahashi K, Maki K, Inobe T, Kuwajima K, Yohda M, The Journal of Biological Chemistry, 2005年12月, [査読有り], 0021-9258, 10.1074/jbc.M506785200
  • Interaction of a small heat shock protein of the fission yeast, Schizosaccharomyces pombe, with a denatured protein at elevated temperature., Hirose M, Tohda H, Giga-Hama Y, Tsushima R, Zako T, Iizuka R, Pack C, Kinjo M, Ishii N, Yohda M, The Journal of Biological Chemistry, 2005年09月, [査読有り], 0021-9258, 10.1074/jbc.M504121200
  • Nanoscale patterning of protein using electron beam lithography of organosilane self-assembled monolayers., Zhang GJ, Tanii T, Zako T, Hosaka T, Miyake T, Kanari Y, Funatsu T, Ohdomari I, Small, 2005年08月, [査読有り], 1613-6810, 10.1002/smll.200500091
  • The role of firefly luciferase C-terminal domain in efficient coupling of adenylation and oxidative steps., Ayabe K, Zako T, Ueda H, FEBS letters, 2005年08月, [査読有り], 0014-5793, 10.1016/j.febslet.2005.07.004
  • Facilitated release of substrate protein from prefoldin by chaperonin., Zako T, Iizuka R, Okochi M, Nomura T, Ueno T, Tadakuma H, Yohda M, Funatsu T, FEBS Letters, 2005年07月, [査読有り], 0014-5793, 10.1016/j.febslet.2005.05.061
  • Analysis of Nuclear Microenvironments by Translational Diffusion of GFP Using Fluorescence Correlation Spectroscopy, Terada N, Tadakuma H, Ishihama Y, Yamagishi M, Zako T and Funatsu T, Bioimages, 2005年, [査読有り], 10.11169/bioimages.13.1
  • Micropatterning Oligonucleotides on Single Crystal Diamond Surface by Photolithography, Zhang GJ, Umezawa H, Hata H, Zako T, Funatsu T, Ohdomari I, Kawarada H, Japanese Journal of Applied Physics, 2005年, [査読有り], 10.1143/jjap.44.L295
  • Kinetics and binding sites for interaction of the prefoldin with a group II chaperonin: contiguous non-native substrate and chaperonin binding sites in the archaeal prefoldin., Okochi M, Nomura T, Zako T, Arakawa T, Iizuka R, Ueda H, Funatsu T, Leroux M, Yohda M, The Journal of Biological Chemistry, 2004年07月, [査読有り], 0021-9258, 10.1074/jbc.M402889200
  • [Reaction mechanism of archaeal molecular chaperones]., Yoshida T, Usui K, Iizuka R, Zako T, Yohda M, Tanpakushitsu kakusan koso. Protein, nucleic acid, enzyme, 2004年05月, [査読有り], 0039-9450
  • Role of the helical protrusion in the conformational change and molecular chaperone activity of the archaeal group II chaperonin., Iizuka R, So S, Inobe T, Yoshida T, Zako T, Kuwajima K, Yohda M, The Journal of Biological Chemistry, 2004年04月, [査読有り], 0021-9258, 10.1074/jbc.M400839200
  • Preferential immobilization of biomolecules on silicon microstructure array by means of electron beam lithography on organosilane self-assembled monolayer resis, Tanii T, Hosaka T, Miyake T, Zhang GJ, Zako T, Funatsu T and Ohdomari I, Applied Surface Science, 2004年, [査読有り], 10.1016/j.apsusc.2004.05.033
  • The Immobilization of DNA on Microstructured Patterns Fabricated by Maskless Lithography, Zhang GJ, Tanii T, Zako T, Funatsu T and Ohdomari I, Sensors and Actuators B: Chemical, 2004年, [査読有り], 10.1016/j.snb.2003.08.023
  • Kinetic analysis of interactions between archaeal prefoldin and chaperonin, Zako T, Funatsu T and Yohda M, Recent Research Development in Biophysics, 2004年, [査読有り]
  • Measuring adsorption of a hydrophobic probe with a surface plasmon resonance sensor to monitor conformational changes in immobilized proteins., Yamaguchi S, Mannen T, Zako T, Kamiya N, Nagamune T, Biotechnology progress, 2003年07月, [査読有り], 8756-7938, 10.1021/bp034015n
  • Luminescent and substrate binding activities of firefly luciferase N-terminal domain., Zako T, Ayabe K, Aburatani T, Kamiya N, Kitayama A, Ueda H, Nagamune T, Biochimica et biophysica acta, 2003年07月, [査読有り], 0006-3002, 10.1016/S1570-9639(03)00179-1
  • Genetically engineered active Qbeta replicase in rabbit reticulocyte cell-free system: a fusion protein of EF-Tu and EF-Ts is functional as the subunit of Qbeta replicase., Fukano H, Tamotsu Z, Eiji S, Kimitsuna W, Teruyuki N, Journal of bioscience and bioengineering, 2002年, [査読有り], 1389-1723|1347-4421, 10.1263/jbb.93.20
  • 表面プラズモン共鳴現象を利用した固相上タンパク質の表面疎水性の評価, 山口 哲志, 萬年 輝久, 座古 保, 長棟 輝行, 化学工学論文集, 化学工学論文集, 2001年03月, 0386216X, 10.1252/kakoronbunshu.27.191
  • Monitoring the refolding process of immobilized firefly luciferase with a biosensor based on surface plasmon resonance, Zako T, Harada K, Mannen T, Yamaguchi S, Kitayama A, Ueda H, Nagamune T, J. Biochem., 2001年, [査読有り], 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a002818
  • Refolding of firefly luciferase immobilized on agarose beads, Zako T, Deguchi H, Kitayama A, Ueda H, Nagamune T, J. Biochem., 2000年, [査読有り]

講演・口頭発表等

  • 金ナノ粒子の暗視野イメージングによる超高感度分子検出, 座古 保, 東京理科大学イメージングフロンティアセンターシンポジウム, 2018年12月, 招待有り
  • 金ナノ粒子を用いた高感度分子検出, 座古 保, 繊維学会西部支部講演会, 2018年12月, 招待有り
  • Detection and functional modulation of biomolecules”, 座古 保, Seminar at Linkoping University, 2018年10月, 招待有り
  • Detection of biomolecules with functionalized nanoparticles, 座古 保, 10th KIFIEE symposium, 2018年10月
  • Detection and functional analysis of protein molecules, 座古 保, Seminar at ETH Zurich, 2018年10月, 招待有り
  • ナノ粒子を用いたバイオ分析, 座古 保, 日本分析化学会第67年会, 2018年09月, 招待有り
  • DNA機能化量子ドットを用いた一次元配列構造の作製と光学評価, 佐々野晃輔, 西輝, 小田勝, 座古保, 応用物理学会秋季学術講演会講演予稿集(CD-ROM), 2018年09月
  • ホルモン輸送タンパク質トランスサイレチンによるアミロイドβ凝集抑制能を利用した化合物の内分泌撹乱性評価, 福永隼大, 国末達也, 国末達也, 座古保, 日本分析化学会年会講演要旨集, 2018年08月
  • 暗視野イメージング画像の色分解による標的分子検出に向けた金ナノ粒子凝集解析法, 矢野湧暉, 二艘木優充, 矢野雄暉, 中西文香, 小川敦司, 前田瑞夫, 朝日剛, 座古保, 日本分析化学会年会講演要旨集, 2018年08月
  • 選択的バイオセンシングのための金ナノ粒子表面修飾の検討, 矢野雄暉, 矢野湧暉, 小川敦司, 前田瑞夫, 朝日剛, 座古保, 日本分析化学会年会講演要旨集, 2018年08月
  • 様々なタンパク質のアミロイド凝集形成に対するポリアミン由来8員環化合物の影響評価, 國富理紗子, 福永隼大, PRADIPTA Ambara R., 田中克典, 座古保, 日本生物工学会大会講演要旨集, 2018年08月
  • 新規殺菌剤過硝酸を用いたノロウイルスモデルの不活化, 小豆澤友希, 井川聡, 北野勝久, 座古保, 日本生物工学会大会講演要旨集, 2018年08月
  • Aβのアミロイド凝集体がNLRP3インフラマソーム活性化に及ぼす影響, 中西文香, 金子直恵, 増本純也, 座古保, 日本生物工学会大会講演要旨集, 2018年08月
  • ナノ粒子を用いた核酸・蛋白質の超高感度検出, 座古 保, 第78回分析化学討論会, 2018年05月, 招待有り
  • 暗視野顕微鏡による金ナノ粒子凝集観察を用いたアミリンのアミロイド凝集体の高感度検出, 中西文香, 矢野湧暉, 増本純也, 座古保, 日本蛋白質科学会年会プログラム・要旨集, 2018年05月
  • アミロイドβ凝集に対するOH‐PCBの影響, 福永隼大, 国末達也, 国末達也, 座古保, 日本蛋白質科学会年会プログラム・要旨集, 2018年05月
  • ポリアミン由来8員環化合物のアミロイド凝集形成への影響, 國富理紗子, 福永隼大, PRADIPTA Ambara Rachmat, 田中克典, 座古保, 日本蛋白質科学会年会プログラム・要旨集, 2018年05月
  • 腫瘤を触知しないインスリン由来アミロイドーシスの臨床的影響と画像, 永瀬 晃正, 岩屋 啓一, 座古 保, 小高 以直, 小暮 晃一郎, 三井 雅子, 根本 洋子, 則武 昌之, 桂 善也, 糖尿病, 2018年04月
  • ナノ粒子を用いた生体分析化学, 座古 保, Biomedical Interface研究会, 2018年03月
  • DNAを用いた量子ドット一次元配列構造作製法の高度化とその光物性評価, 佐々野晃輔, 西輝, 赤木啓人, 小田勝, 座古保, 谷俊朗, 応用物理学会春季学術講演会講演予稿集(CD-ROM), 2018年03月
  • ナノ粒子を用いた新規分析法の開発, 座古 保, バイオインターフェース研究会, 2018年01月
  • DNAを用いた量子ドット一次元近接配列構造の作製とその構造・物性評価, 西輝, 佐々野晃輔, 赤木啓人, 小田勝, 座古保, 座古保, 前田瑞夫, 谷俊朗, 応用物理学会九州支部学術講演会講演予稿集(Web), 2017年12月
  • ポリアミン誘導型8員環化合物のアミロイド‐β繊維化抑制に対する特異性, 筒井歩, 座古保, 藤田智之, 田中克典, 日本食品科学工学会大会講演集, 2017年08月
  • 大気圧低温プラズマによる分子シャペロンPFDの活性制御, 小豆澤友希, 井川聡, 養王田正文, 座古保, 北野勝久, 応用物理学会秋季学術講演会講演予稿集(CD-ROM), 2017年08月
  • 抗体固定化金ナノ粒子凝集の単一クラスター解析によるAmylinアミロイド凝集体の高感度検出, 中西文香, 矢野湧暉, 島崎洋次, 増本純也, 座古保, 日本生物工学会大会講演要旨集, 2017年08月
  • 大気圧低温プラズマによる分子シャペロンPFDのFolding活性向上, 小豆澤友希, 井川聡, 養王田正文, 北野勝久, 座古保, 日本生物工学会大会講演要旨集, 2017年08月
  • インスリン由来アミロイドーシス(インスリンボール)の細胞毒性と構造, 福永隼大, 永瀬晃正, 岩屋啓一, 座古保, 日本蛋白質科学会年会プログラム・要旨集, 2017年05月
  • 低温大気圧プラズマ照射による分子シャペロンPFDの活性制御, 小豆澤友希, 北野勝久, 養王田正文, 井川聡, 座古保, 日本蛋白質科学会年会プログラム・要旨集, 2017年05月
  • 暗視野顕微鏡を用いた金ナノ粒子凝集の単一クラスター解析によるマイクロRNAの高感度検出, 矢野湧暉, 二艘木優充, 小川敦司, 朝日剛, 前田瑞夫, 座古保, 分析化学討論会講演要旨集, 2017年05月
  • 潰瘍形成を来たしたインスリン由来アミロイドーシス(インスリンボール)の1例, 小高以直, 永瀬晃正, 則武昌之, 桂善也, 大井綱郎, 内田龍志, 岩屋啓一, 座古保, 茨城県臨床医学雑誌, 2017年03月
  • Insulin ballの超微構造, 岩屋啓一, 永瀬晃正, 座古保, 伊藤喜之, 桂善也, 日本病理学会会誌, 2017年03月
  • Ultrasensitive detection of biomolecules using aggregation of functionalized gold nanoparticles, 座古 保, 9th KIFIEE (Kyoto International Forum for Environment and Energy) , 2017年03月
  • Nanoparticle engineering for biomolecule detection, 座古 保, 2nd Korea-Japan smart biodesign workshop, 2017年02月, 招待有り
  • Ultrasensitive detection of biomolecules using aggregation of functionalized gold nanoparticles, 座古 保, YABEC2016 (The 22nd Symposium of Young Asian Biological Engineers' Community) , 2016年10月
  • アプタマー修飾金ナノ粒子凝集の単一クラスター観察による高感度分子検出, 座古保, 矢野湧暉, 大國烈, 二艘木優充, 前田瑞夫, 小川敦司, 朝日剛, 日本分析化学会年会講演要旨集, 2016年08月
  • 顕微光散乱分光を用いた金ナノ粒子会合体の高感度検出, 二艘木優充, 矢野湧暉, 大國烈, 座古保, 朝日剛, 日本分析化学会年会講演要旨集, 2016年08月
  • DNAを用いた量子ドット1次元配列構造の作製とその分離・精製法の開発, 西輝, 赤木啓人, 早川賢治, 松尾公祐, 小田勝, 座古保, 前田瑞夫, 谷俊朗, ナノ学会大会講演予稿集, 2016年06月
  • アミロイドβ凝集に対する生体内環境汚染物質の影響, 座古保, 那須恭将, 国末達也, 国末達也, 日本蛋白質科学会年会プログラム・要旨集, 2016年05月
  • 金ナノ粒子凝集の一分子観察による、タンパク質高感度検出, 座古 保, 第76回分析化学討論会, 2016年05月
  • Nanoparticles for sensitive bio-detection and bioimaging, 座古 保, 2016 International Biomedical Interface Symposium, 2016年03月, 招待有り
  • Nanoparticle engineering for sensitive bio-detection and bioimaging, 座古 保, National Taiwai Univeristy Chemistry Seminar, 2016年03月, 招待有り
  • ナノ粒子を用いた高感度生体分子検出, 座古 保, 第3回ISITナノ・バイオフォーラム, 2016年02月
  • ナノ粒子を用いた生体分析化学, 座古 保, 第13回プラスモニクスシンポジウム, 2016年01月, 招待有り
  • DNAを用いた量子ドット一次元配列構造作製法の改良とその発光特性研究, 早川賢治, 赤木啓人, 西輝, 小田勝, 座古保, 前田瑞夫, 谷俊朗, 応用物理学会九州支部学術講演会講演予稿集(Web), 2016年
  • 超好熱性古細菌由来small heat shock proteinとプレフォルディン‐シャペロニンシステムの協調作用, 阿部圭佑, 守谷和樹, 座古保, 養王田正文, 日本生化学会大会(Web), 2016年
  • Ultrasensitive detection of biomolecules using aggregation of functionalized gold nanoparticles, 座古 保, Pacifichem 2015, 2015年12月, 招待有り
  • グループII型シャペロニンC末端のプレフォルディンとの相互作用および基質受け渡しにおける新規な役割, 座古 保, 第10回臨床ストレス学会, 2015年11月
  • 好熱性シアノバクテリア由来Carboxysomeナノコンパートメントにおける内腔足場タンパク質CcmMとRubiscoの相互作用, 中村隆太郎, 三木智寛, 中口雄貴, 松村洋寿, 山中保明, 岡本知也, 座古保, 野口恵一, 伊東英晃, 前田瑞夫, 養王田正文, 尾高雅文, 尾高雅文, 酵素工学研究会講演会講演要旨集, 2015年10月
  • Biomolecule detection using functionalized nanoparticles, 座古 保, The 21th Symposium of Young Asian Biochemical Engineers’ Community (YABEC 2015), 2015年10月
  • Nanoparticle engineering for sensitive bio-detection and bioimaging, 座古 保, International Sympoisum of KSBB, 2015年10月, 招待有り
  • 新規免疫測定素子UQ‐bodyを用いたアミロイドβオリゴマーの検出, DONG Jinhua, 座古保, 上田宏, 日本生物工学会大会講演要旨集, 2015年09月
  • 産業応用にむけた分子シャペロンタンパク質の機能探索, 座古保, 日本生物工学会大会講演要旨集, 2015年09月
  • DNAを利用した一次元量子ドット配列構造の合成とその物性評価, 赤木啓人, 松尾公祐, 小田勝, 座古保, 前田瑞夫, 谷俊朗, 応用物理学会秋季学術講演会講演予稿集(CD-ROM), 2015年08月
  • 金ナノ粒子凝集を利用した,単一クラスター観察によるタンパク質アミロイド凝集の高感度検出, 座古保, 座古保, TONG Bu, 前田瑞夫, 日本分析化学会年会講演要旨集, 2015年08月
  • 糖尿病治療薬による皮膚障害〜インスリンとアミロイドーシス〜, 座古 保, アストラゼネカScientific Exchange Meeting, 2015年07月, 招待有り
  • 金ナノ粒子凝集を利用した、タンパク質アミロイド凝集体の高感度検出, 座古 保, 第75回分析化学討論会, 2015年05月
  • タンパク質の構造形成および分子シャペロンによる制御, 座古 保, PROSセミナー, 2015年05月
  • 炎症性の潰瘍形成を来たしたインスリン由来アミロイドーシス(インスリンボール)の一例, 小高以直, 永瀬晃正, 岩屋啓一, 大井綱郎, 内田龍志, 座古保, 則武昌之, 桂善也, 糖尿病, 2015年04月
  • ポリアミン由来環化化合物によるアミロイド‐β‐ペプチドの線維化抑制効果, 筒井歩, 座古保, BU Tong, 山口芳樹, 前田瑞夫, 田中克典, 日本化学会講演予稿集, 2015年03月
  • 新規免疫測定素子UQ‐bodyを用いたアミロイドβオリゴマーの蛍光検出, 董金華, 座古保, 上田宏, 日本生化学会大会(Web), 2015年

MISC

  • 高感度分子検出の医療・環境応用, 座古 保, 月刊愛媛ジャーナル, 78, 80, 2016年08月
  • 一分子計測技術を用いたバイオ分析化学, 座古保, 座古保, ぶんせき, 5, 173‐174, 2016年05月, 0386-2178, http://jglobal.jst.go.jp/public/201602299322293838
  • 金ナノ粒子を用いた検出・診断技術, 座古 保, バイオマテリアル-生体材料-, 34, 190, 197, 2016年
  • 蛍光セルフクエンチを用いたアモルファス凝集形成機構の解析, 如澤浩樹、座古保、前田瑞夫、千葉一裕、黒田裕, BIO INDUSTRY, 32, 36, 41, 2015年
  • 腸管in vivo近赤外イメージング, 座古 保, Surgery Frontier, 21, 1, 82, 84, 2014年
  • 近赤外光を用いたバイオイメージングのためのナノ粒子開発とがん医療応用 (特集 進化するバイオマテリアルの新機能), 座古 保, 化学工業, 化学工業社, 化学工業, 63, 7, 510, 517, 2012年07月, 0451-2014, http://ci.nii.ac.jp/naid/40019365027
  • 生体分子の機能を1分子レベルで探る : 1分子蛍光イメージング, 座古 保, 船津 高志, 分光研究 = Journal of the spectroscopical research of Japan, The Spectroscopical Society of Japan, 分光研究 = Journal of the spectroscopical research of Japan, 51, 1, 3, 14, 2002年02月, 00387002, 10.5111/bunkou.51.3, http://ci.nii.ac.jp/naid/10007766487

その他研究情報

特許

受賞

競争的資金

  • 文部科学省, 科学研究費補助金(基盤研究(B)), ターゲット依存的金ナノ粒子凝集散乱光の一分子観察を利用した超高感度分子検出, 座古 保
  • 愛媛大学, リサーチ・ユニット, 先端ナノ・バイオ分析研究ユニット, 座古 保
  • 文部科学省, 科学研究費補助金(基盤研究(B)), 活性窒素種ならび液中分布を考慮したプラズマ誘起液中化学反応の深化, 北野勝久
  • 文部科学省, 科学研究費補助金(挑戦的研究(萌芽)), 難病から『インフラマソーム病』を独立させ、分子標的に基いた診断の再編成を加速する, 増本純也
  • 文部科学省, 科学研究費補助金(基盤研究(B)), 細胞内酸化ストレスに基づくプラズマ生体相互作用の理解, 北野勝久
  • 文部科学省, 科学研究費補助金(基盤研究(C)), インスリン由来アミロイドーシスの病態と発症メカニズムおよび構造と毒性の研究, 永瀬晃正
  • 愛媛大学, 研究活性化事業スタートアップ支援, 一分子計測法を応用した、金ナノ粒子を用いたアミロイド凝集の超高感度検出法の開発, 座古 保
  • 愛媛大学, 理工学研究科共同研究支援経費, ナノ粒子の一分子計測を取り入れた高感度分子検出法の開発, 座古 保
  • 田中貴金属記念財団, 貴金属に関する研究助成金, 一分子計測法を応用した、金ナノ粒子を利用する超高感度分子検出法の開発, 座古 保
  • 文部科学省, 科学研究費補助金(基盤研究(B)), 人工フレンケル励起子創成に向けた半導体量子ドットの1次元近距離配列構造の新開発, 小田勝
  • 文部科学省, 科学研究費補助金(基盤研究(C)), ミスフォールディングタンパク質凝集における分子シャペロンダイナミクス, 座古保
  • 新エネルギー・産業技術総合開発機構(NEDO), 産業技術助成若手グラント(革新的融合分野), 無機NIR発光体を用いた新規がん医療診断技術の開発, 座古保
  • 文部科学省, 科学研究費補助金(若手研究(B)), 分子シャペロンによるミスフォールディングタンパク質の凝集ダイナミクス, 座古保, 構造生物化学, 若手研究(B), 独立行政法人理化学研究所
  • 文部科学省, 科学研究費補助金(若手研究(B)), 分子シャペロンの協調メカニズムの解明, 座古保, 生物物理学, 若手研究(B), 独立行政法人理化学研究所, シャペロニン(CPN)はATP依存的に基質である変性タンパク質をリフォールディングする代表的なシャペロンである。一方プレフォルディン(PFD)は変性タンパク質を捕捉し、CPNへ受け渡すと考えられている.本研究では、ATPアナログを用いてCPNの構造変化サイクルを人為的に止め、PFDとの相互作用解析をおこなった.その結果、ADP状態(OPEN構造)のCPNに最も強く結合し基質タンパク質を受け渡していることが明らかとなった.
  • 文部科学省, 科学研究費補助金(若手研究(B)), シャペロンダイナミクスの1分子イメージング, 座古保, 生物物理学, 若手研究(B), 独立行政法人理化学研究所, シャペロニン(CPN)はATP依存的に基質である変性タンパク質をリフォールディングする代表的なシャペロンである。一方プレフォルディン(PFD)は変性タンパク質を補足し、CPNへ受け渡すと考えられているが、詳細な機構は未解明である。本研究では基質タンパク質の受け渡し機構を明らかにすることを目的としている。これまでに申請者は、観察に用いるCPNの検討を行ったところ、超好熱性古細菌Thermococcus sp.strain KS-1由来のCPNホモオリゴマー2種(αCPN,βCPN)に関して、Pyrococcus horikoshii OT3由来PFD(PhPFD)に対するαCPNの親和性がβCPNより著しく小さいことを見出し、これを利用してCPN-PFD間相互作用の解析を行ってきた。 その結果、βCPNとαCPNの配列比較より2つのアミノ酸(250/256)がCPN-PFD相互作用に重要であることを見出した。αCPNのこれらのアミノ酸をCPN型に置換した変異体αK250E/K256Eを構築し、PhPFDとの相互作用を解析したところ、同変異体はPhPFDとの親和性がβCPNと同程度まで増した。さらにGFPを用いたPFDからCPNへの受け渡し観察系を構築し、受け渡し速度を測定したところ、PhPFDとCPNの親和力と基質受け渡しに相関があることが示唆された。さらに蛍光異方性測定により...


Copyright © MEDIA FUSION Co.,Ltd. All rights reserved.